Insanlar Için Proteinin Önemi Nedir

kaynağı değiştir]

Proteinlerin ayrı bir sınıf biyolojik molekül olduğu On sekizinci yüzyılda Antoine Fourcroy ve diğerleri tarafından fark edilmiştir. Bu sınıftaki maddeler ("albüminoid", Eiweisskörper, veya matières albuminoides olarak adlandırılmışlardı) asit veya ısının etkisiyle pıhtılaşma veya topaklanma özellikleriyle tanınmışlardı. 19 yy. başlarında bunların iyi bilinen örnekleri yumurta beyazında bulunan albümen, serum albümini, fibrin ve buğday gluteniydi. Yumurta beyazının pişmesi ile sütün kesilmesi arasındaki benzerlik eski çağlarda da fark edilmişti, örneğin yumurta beyazı için albümen adı Yaşlı Plinius tarafından yumurta beyazı anlamına gelen Latince albus ovi 'den türetilmişti.

Jöns Jakob Berzelius'un tavsiyesi üzerine Hollandalı kimyager Gerhardus Johannes Mulder yaygın hayvan ve bitki proteinleri üzerinde element analizi yapmıştır. Herkesi şaşırtan bir sonuç, tüm proteinlerin yaklaşık aynı empirik formüle sahip olduklarıydı: birkaç fosfor ve kükürt atomunun yanı sıra yaklaşık olarak C₄₀₀H₆₂₀N₁₀₀O₁₂₀. Mulder sonuçlarını 1837 ve 1838 tarihlerinde iki makale olarak yayınladı ve "Grundstoff" olarak adlandırdığı bir temel protein maddesi olduğunu, bunun bitkiler tarafından sentezlendiği, hayvanların da onu sindirim yoluyla elde ettiğini hipotezledi. Berzelius bu teorinin ilk savunucularındandı ve 10 Temmuz 1838 tarihli bir mektupta bu madde için "protein" adını önerdi:

Fibrin ve albüminin organik oksidi için önerdiğim protein ismini (Yunanca) πρωτειος'dan türetmek istedim, çünkü hayvan beslenmesinin temel veya esas bir maddesi olarak görünmektedir.

Mulder protein yıkımı sonucu ortaya çıkan amino asitleri tanımlamaya girişmiş, lösin için (yaklaşık olarak doğru) molekül ağırlığı olan 131 Da bulmuştur.

Mulder'in analizlerinden proteinler için ortaya çıkan en küçük molekül ağırlığı yaklaşık 9 kDa idi, bu rakam o zamanlar üzerinde çalışılan diğer moleküllerden yüzlerce kere daha büyüktü. Bu yüzden proteinlerin kimyasal yapısı (birincil yapıları) 1949'a kadar önemli bir araştırma konusuydu, o tarihte Fred Sangerinsülinin dizisini çözdü. Proteinlerin peptit bağlarıyla bağlanmış amino asitlerin lineer polimerleri olduğu teorisi 1902'de bir konferansta Franz Hofmeister ve Emil Fischer tarafından aynı zamanda ve birbirlerinden bağımsız olarak sunuldu. Ancak, bazı bilim adamları bu kadar uzun makromoleküllerin çözelti halinde kararlı olabilecekleri konusunda şüpheciydiler. Bu yüzden protein birincil yapısına dair çeşitli alternatif teoriler de geliştirildi, örneğin proteinlerin küçük moleküllerden oluşan kümeler olduğunu öne süren kolloid hipotezi, Dorothy Wrinch'in siklol hipotezi, Emil Abderhalen'in diketopiperazin hipotezi ve Troensgard'ın pirrol/piperidin hipotezi (1942). Bu teorilerin çoğu, proteinlerin yıkımı sonucunda peptit ve amino asit oluşumunu açıklamakta zorlanıyordu. Nihayet Theodor Svedberg, analitik ultrasantrifüjleme tekniği ile proteinlerin tanımlı terkibi olan makromoleküller olduğunu, kolloid karışımlar olmadığını gösterdi. Bazı proteinlerin daha küçük proteinlerin kovalent olmayan birleşimleri olabileceği Gilbert Smithson Adair tarafından (hemoglobininosmotik basıncını ölçerek), daha sonradan da Frederic M. Richards tarafından (Ribonükleaz S üzerindeki çalışmaları ile) gösterildi. Proteinlerde translasyon sonrası değişimlerin tanımlanmasında kullanılan faydalı bir teknik kütle spektrometrisi olmuştur, bu teknik yakın zamanda protein dizini çözmekte de kullanılmıştır.

Çoğu proteinin modern tekniklerle dahi milligram miktarlardan daha fazla saflaştırılması zordur. Bu yüzden ilk çalışmalar bol miktarda saflaştırılması kolay olan proteinler üzerine odaklanmıştı, bunlar örneğin kan proteinleri, yumurta beyazı ve mezbahalardan elde edilebilen çeşitli sindirim ve metabolizma enzimleriydi. İkinci dünya Savaşı'nda Edwin Joseph Cohn tarafından başlatılan, amacı askerleri sağ tutacak kan proteinlerinin saflaştırılması olan, bir proje sırasında protein saflaştırılmasıyla ilgili pek çok teknik geliştirildi. 1950 sonlarında Armor Hot Dog Company adlı bir sosis imalatçısı, 1 kg pankreatik ribonükleaz A saflaştırıp bunu dünyadaki tüm bilim insanlarının hizmetine sundu. Bu cömertliğin sonucu olarak RNaz A, izleyen birkaç on yıl boyunca temel araştırmada kullanılan başlıca protein olmuş ve birkaç Nobel Ödülü'ne yol açmıştır.

Protein katlanmasının araştırılması 1910'da Henrietta Chick ve C.J. Martin tarafından yazılmış ünlü bir makale ile başlamıştır. Bu çalışmada topaklanma sürecinin iki adımdan oluştuğu, proteinin çökelmesinden evvel denatürasyon olarak adlandırılan bir adımın geldiğini göstermişlerdir. Denatürasyonda protein az çözünür hale gelir, enzim aktivitesin kaybeder ve kimyasal olarak daha etkin hale gelir. 1920 ortalarında Tim Anson ve Alfred Mirsky denatürasyonun tersinir olduğunu öne sürdüler; doğru olan bu hipotez baştan bazı bilimciler tarafından "yumurtanın pişmesini geri alınması" olarak alaya alındı. Anson ayrıca denaturasyonun iki halli ("ya var ya yok") bir süreç olduğunu, moleküler bir geçiş sonucunda çözünürlük, enzim etkinliği ve kimyasal etkinlikte büyük bir değişiklik meydana geldiğini de önermişti. 1929'da Hsien Wu denatürasyonun aslında bir protein katlanması olduğunu, bazı amino asit yan zincirlerinin çözücüye maruz kalmalarına neden olan bir konformasyon değişikliği olduğunu hipotezledi. Bu (doğru olan) hipoteze göre, alifatik ve reaktif yan zincirlerin suya maruz kalması proteini daha az çözünür ve daha reaktif hale getirmekteydi. Wu'nun hipotezi makul sayılmakla beraber hemen kabul görmedi çünkü o dönemde protein yapısı, enzimoloji ve gözlemlenen değişikliklere neden olabilecek diğer etmenler hakkında çok az şey biliniyordu. 1960'ların başlarında Chris Anfinsen ribonükleaz A'nın katlanmasının hiçbir dış faktöre gerektirmeden tamamen tersinir olduğunu göstererek protein katlanmasıyla ilgili "termodinamik hipotezi" doğruladı. Bu hipoteze göre proteinin katlanmış hali, protein serbest enerjisinin global minimum noktasına karşılık gelmektedir.

Protein katlanma hipotezinin ardından katlanmış proteini kararlı kılan fiziksel etkileşimler konusunda araştırmalar başladı. Hidrofobik etkileşimlerin son derece önemli olduğu Dorothy Wrinch ve Irving Langmuir tarafından siklol yapılarının stabilize edebilecek bir mekanizma olarak daha evvelden hipotezlenmişti. Siklol hipotezi 1930'larda Linus Pauling ve diğerleri tarafından çürütülünce bu (doğru olan) hipotez de onunla beraber kenara atılmıştı. Pauling protein yapısının hidrojen bağları tarafından stabilize olduğunu savunuyordu, bu fikir ilk William Astbury tarafından 1933'te öne sürülmüştü. İlginç bir şekilde, Pauling'in H-bağları hakkında hatalı olan teorisi protein ikincil yapı elemanları (alfa sarmal ve beta yaprak) konusunda onun doğru modeller oluşturmasını sağlamıştır. 1959'da Walter Kauzman tarafından denatürasyon hakkında yazılan, kısmen Kaj Linderstrom-Lang'ın çalışmalarına da dayalı olan, ünlü bir makale hidrofobik etkileşimi bilimdeki doğru konumuna getirdi. Proteinlerin iyonik yapısı Bjerrum, Weber ve Arne Tiselius tarafından kanıtlandı ama Linderstrom-Lang, 1949'da iyonik grupların genelde çözücü tarafından ulaşılabilir olduğunu ve birbirlerine bağlı olmadıklarını gösterdi.

Globüler proteinlerin ikincil ve düşük çözünürlüklü üçüncül yapıları önceleri analitik ultrasantrifügasyon ve akı çift kırılması (flow birefringence) gibi hidrodinamik yöntemlerle araştırıldı. Protein yapısını yoklamak için kullanılan sprektroskopik yöntemler (dairesel dikroizm (circular dichroism), flüoresans, yakın-morötesi ve kizilütesi soğurganlığı (absorpsiyonu)) 1950'lerde geliştirildi. Proteinlerin atom çözünürlüklü ilk yapıları X-ışını kristalografisi ile 1960'larda, NMR ile de 1980'lerde çözüldü. 2006 yılı itibarıyla Potein Data Bank'da yaklaşık 40.000 atom çözünürlüklü protein yapısı bulunmaktadır. Yakın zamanlarda kriyo-elektron mikroskopisi ve hesapsal protein yapı tahminleri de atomsal çözünürlüğe yaklaşan iki yöntem olmuştur.

Ayrıca bakınız[değiştir kaynağı değiştir]

Yapısal proteinler akışkan biyolojik yapılara bükülmezlik ve peklik sağlarlar. Çoğu yapısal protein fibröz proteindir, örneğin aktin ve tübülin monomerleri globüler ve çözülgen proteinler olmalarına rağmen polimerleştikleri zaman hücre iskeletinin parçası olan, uzun ve bükülmez lifler oluştururlar. Hücre iskeleti hücrenin şeklini ve büyüklüğünü korumasını sağlar. Kollajen ve elastinbağ dokunun önemli bileşkeleridir; keratin ise saç, tırnak, tüy ve bazı hayvanlarda kabuk gibi sert veya lifli dokularda yer alır.

Yapısal görev yapan diğer proteinler arasında miyozin, kinesin ve dinein gibi motor proteinler vardır, bunlar mekanik kuvvet yaratırlar. Bu proteinler eşeyli çoğalan çok hücreli canlılarda sperm hücrelerinin ve tek hücreli canlıların hareket yeteneği (motilitesi) için çok önemlidir. Kasların kasılmasında oluşan kuvvet de bu proteinler tarafından meydana gelir.

Araştırma yöntemleri[değiştir kaynağı değiştir]

Ana madde: protein sentezi

Proteinler genlerde kodlanmış bilgiye dayanarak amino asitlerden inşa olurlar. Her proteinin, kendisini kodlayan gendeki nükleotit dizisi tarafından belirlenen, kendine has bir amino asit dizini vardır. Genetik kod, kodon olarak adlandırılan üç nükleotitlik dizinlerden oluşan bir kümedir, her üç nükleotitli kombinasyon bir amino asite karşılık gelir, örneğin AUG metionine karşılık gelir. DNA dört nükleotitten oluştuğu için tüm kodonların sayısı 64'tür, dolayısıyla genetik kod bir miktar tekrar içerir ve bazı amino asitler birden fazla kodon tarafından belirlenir. DNA'da kodlanmış genler önce RNA polimeraz gibi bir protein tarafından transkripsiyon yoluyla bir ön mesajcı RNA (pre-mRNA) molekülünün sentezlenmesi şeklinde okunurlar. Çoğu canlı sonra bu pre-mRNA'yı çeşitli transkripsiyon sonrası değişim biçimleriyle (post-transcriptional modification) işlemden geçirip olgun mRNA oluştururlar, bu da protein sentezi için ribozom tarafından bir şablon olarak kullanılır. Prokaryotlarda mRNA üretildikten hemen sonra kullanılabilir veya bir ribozom tarafından bağlanılır. Buna karşın ökaryotlar mRNA'yı hücre çekirdeğinde imal ettikten sonra onu çekirdek zarındansitoplazmaya aktarırlar, protein sentezi orada yer alır. Prokaryotlarda protein sentezi ökaryotlardan daha hızlıdır ve saniyede 20 amino asiti bulabilir.^[5]

Bir proteinin bir mRNA şablonundan sentezlenmesine translasyon denir. Ribozoma yüklenen mRNA dizinindeki her kodon, üçer nükleititlik birimler yani kodonlar olarak okunur. Bu işlemde o kodona karşılık gelen amino asiti taşıyan bir taşıyıcı RNA molekülünde bulunan antikodon ile mRNA'daki kodon baz eşleşmesi yoluyla eşleştirilir. Aminoasil tRNA sentetaz adı verilen enzim tRNA moleküllerine doğru amino asidi "yükler". Bu sentez sırasında Uzamakta olan polipeptide doğan zincir (İngilizce nascent chain) denir. Proteinler hep N-terminus'tan C-terminus'a doğru uzarlar.

Sentezlenen bir proteinin büyüklüğü dalton birimi (atom kütlesi ile eş anlamlıdır) veya ondan türemiş kilodalton (kDa) ile ifade edilen moleküler kütlesiyle ölçülebilir. Büyüklüğünü belirtmenin bir diğer yolu onu oluşturan amino asitlerin sayısıyladır. Maya proteinleri ortalama 466 amino asit uzunluğunda ve 53 kDA ağırlığındadır.^[4] En büyük proteinler kassarkomerinde bulunan titinlerdir, bunların moleküler kütlesi neredeyse 3000 kDA ve toplum uzunluğu yaklaşık 27000 amino asittir.^[6]

Kimyasal sentez[değiştir

Sağlıklı Kas ve Kemikler İçin Proteinin Önemi

Değerli okurlar, dengeli ve yeterli beslenme sağlığın temelidir. Beslenme durumumuz kas ve kemik sağlığımızı birçok biçimde etkileyebilir. Hücrenin önemli bir parçası olan protein, büyüme ve gelişme için gereklidir. Yeteri miktarda alınan protein sağlıklı kas ve kemiklerin oluşmasından bağışıklık sistemimizin güçlenmesine kadar birçok fayda sağlar bedenimize. Gereğinden çok protein tüketmek ise kemik erimesi, tansiyon yükselmesi gibi sağlık sorunlarına neden olabilir, vücuda yük getirir.

Günümüzde insanların çoğu, ihtiyaçlarından fazla protein tüketmektedir. Önemli olan proteinin düzenli ve dengeli şekilde tüketilmesidir. Bitkisel ve hayvansal protein içeren besinler yeterli miktarda ve gereğince kullanılmalıdır.

Doğru proteini, doğru şekilde tüketebilmemiz için bazı öneriler:

• Protein ihtiyacınızın çoğunu, bitkisel proteinler ve balıktan karşılamanız daha uygun olacaktır. Mercimek, fasulye ve kuruyemişler ihmal edilmemelidir.

• Yumurta ve et en çok protein içeren besinlerdendir. Fakat bu besinler protein açısından zengin oldukları kadar çabuk kilo almayı da sağlar. Bu sebeple dikkatli davranılmalıdır.

• Yediğiniz haftalık kırmızı et miktarını en aza indirin. Sosis, salam veya hamburger köftesi gibi çok yağ içeren etleri tercih etmeyin.

• Her türlü eti, daha çok haşlama yöntemi ile pişirmeyi tercih edin.

• Kıyma ile yemek yaparken; içerisine fasulye veya sebze ekleyin.

• Yemeğinizin hem daha doyurucu olmasını, hem de daha az kalorili beslenmenizi sağlar. Kesinlikle yağ ile kızartmanız gereken yiyecekler için; zeytinyağı spreyi veya mutfak fırçası ile tavaya yağ sürerek kullanma miktarını azaltabilirsiniz.

• Fasulye veya bezelye gibi çok protein içeren sebzeleri seçin. Bu sebzeleri makarna ile birlikte yerseniz daha az kalori almış olursunuz.

• Kas ve kemiklerinizin sağlığı için haftada bir balık yemeye çalışın, kalbiniz açısından da sağlıklı olacaktır.

• Süt ürünlerinin az yağlı veya yağsız olanlarına öncelik verilmelidir. Her türlü peynir çok fazla protein içerir. Bu nedenle az kalorili peynirler seçerek kilonuza da dikkat edebilirsiniz.

Sevgili dostlar, sağlıklı kas ve kemikleriniz için yeterli miktarda ama aşırıya kaçmadan, daha az hayvansal ve daha çok bitkisel protein almayı ihmal etmeyin.

nest...

30527 30528 30529 30530 30531